考研生物化學複習筆記整理

2018考研生物化學複習筆記整理

　　2018考研複習拉開序幕，考生們可結合西綜生物化學複習筆記進行全面的專業課複習，為以後的複習打下堅實的基礎。

　　一、蛋白質結構與功能關係

　　1、蛋白質一級結構是空間構象和特定生物學功能的基礎。一級結構相似的多肽或蛋白質，其空間構象以及功能也相似。

　　尿素或鹽酸胍可破壞次級鍵

　　β-巰基乙醇可破壞二硫鍵

　　2、蛋白質空間結構是蛋白質特有性質和功能的結構基礎。

　　肌紅蛋白：只有三級結構的單鏈蛋白質，易與氧氣結合，氧解離曲線呈直角雙曲線。

　　血紅蛋白：具有4個亞基組成的四級結構，可結合4分子氧。成人由兩條α-肽鏈(141個氨基酸殘基)和兩條β-肽鏈(146個氨基酸殘基)組成。在氧分壓較低時，與氧氣結合較難，氧解離曲線呈S狀曲線。因為：第一個亞基與氧氣結合以後，促進第二及第三個亞基與氧氣的結合，當前三個亞基與氧氣結合後，又大大促進第四個亞基與氧氣結合，稱正協同效應。結合氧後由緊張態變為鬆弛態。

　　二、蛋白質的理化性質

　　1、蛋白質的兩性電離：蛋白質兩端的氨基和羧基及側鏈中的某些基團，在一定的溶液PH條件下可解離成帶負電荷或正電荷的基團。

　　2、蛋白質的沉澱：在適當條件下，蛋白質從溶液中析出的現象。包括：

　　a.丙酮沉澱，破壞水化層。也可用乙醇。

　　b.鹽析，將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，破壞在水溶液中的穩定因素電荷而沉澱。

　　3、蛋白質變性：在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構的改變。變性後，其溶解度降低，粘度增加，結晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。常見的導致變性的因素有：加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強鹼、重金屬離子及生物鹼試劑、超聲波、紫外線、震盪等。

　　4、蛋白質的紫外吸收：由於蛋白質分子中含有共軛雙鍵的'酪氨酸和色氨酸，因此在280nm處有特徵性吸收峰，可用蛋白質定量測定。

　　5、蛋白質的呈色反應

　　a.茚三酮反應：經水解後產生的氨基酸可發生此反應，詳見二、3

　　b.雙縮脲反應：蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀鹼溶液中與硫酸酮共熱，呈現紫色或紅色。氨基酸不出現此反應。蛋白質水解加強，氨基酸濃度升高，雙縮脲呈色深度下降，可檢測蛋白質水解程度。

　　三、蛋白質的分離和純化

　　1、沉澱，見六、2

　　2、電泳：蛋白質在高於或低於其等電點的溶液中是帶電的，在電場中能向電場的正極或負極移動。根據支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。

　　3、透析：利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。

　　4、層析：

　　a.離子交換層析，利用蛋白質的兩性遊離性質，在某一特定PH時，各蛋白質的電荷量及性質不同，故可以透過離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負電量小的蛋白質首先被洗脫下來。

　　b.分子篩，又稱凝膠過濾。小分子蛋白質進入孔內，滯留時間長，大分子蛋白質不能時入孔內而徑直流出。

　　5、超速離心：既可以用來分離純化蛋白質也可以用作測定蛋白質的分子量。不同蛋白質其密度與形態各不相同而分開。

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